kavoshgar
صفحه نخست         تماس با مدیر         پست الکترونیک        RSS         ATOM


جایزه‌ی نوبل شیمی امسال به سه پژوهشگر که بر تصویرنگاری مولکول‌های زیستی کار می‌کردند، تعلق گرفته است.

ژاک دوبوشه، یواکیم فرانک و ریچارد هندرسون جایزه نوبل شیمی را به سبب توسعه‌ی روشی جدید برای ساخت تصویرهای سه‌بعدی از مولکول‌های زیستی به خود اختصاص دادند. این روش می‌تواند انقلابی در مطالعه‌ی مکانیزم‌های درونی سلول‌ها ایجاد کند.

کمیته‌ی جایزه‌ی نوبل معتقد است که روش آن‌ها، میکروسکوپی کریو الکترونی، می‌تواند به ارائه‌ی تصویری دقیق از مکانیزم‌های پیچیده‌ی حیات در ابعاد اتمی منجر شود و به زیست شناسان امکان می‌دهد تا جنبه‌های خاصی از سلول‌ها را که پیش از این قابل بررسی نبودند، پژوهش کنند.

میکروسکوپی کریو الکترونی ثبت تصاویر از مولکول‌های زیستی پس از انجماد سریع آن‌ها را امکان پذیر می‌کند. در این روش، شکل طبیعی مولکول حفظ می‌شود.

کشف شکل یک پروتئین از این جهت ضروری است که به درک عملکرد آن کمک می‌کند. به عنوان مثال، پی بردن به ساختار یک ویروس به درک چگونگی تهاجم آن به یک سلول کمک می‌کند. دهه‌ها بود که روش اصلی مطالعه‌ی ساختارهای پروتئینی، به دست آوردن بلوری از هزاران پروتئین، تاباندن اشعه‌ی ایکس به آن و سپس استنتاج ساختار پروتئین از طریق مطالعه‌ی الگوهای بازتابی اشعه‌ی ایکس بود.

اما پروتئین‌های بسیاری هستند، به ویژه پروتئین‌های غشاهای خارجی سلول‌ها، که یک ساختار بلوری تشکیل نمی‌دهند.

چرا این افراد برنده‌ی جایزه‌ی نوبل شدند؟

دکتر هندرسون، از آزمایشگاه زیست شناسی مولکولی MRC در کمبریج، حرفه‌ی خود را به‌عنوان بلور نگار اشعه ایکس آغاز کرد. به سبب محدودیت‌هایی که وجود داشت، او ابزار دیگری را برگزید: میکروسکوپ الکترونی.

میکروسکوپ‌های الکترونی در سال ۱۹۳۱ اختراع شدند. آن‌ها در محیط خلا کار می‌کنند. چون روش تصویرنگاری آن‌ها بمباران نمونه با االکترون است، به همین دلیل برای مطالعه‌ی پروتئین‌ها و دیگر مولکول‌های زیستی مناسب نیستند. میکروسکوپ‌های الکترونی نمونه را خشک و با تابش آن را از بین می‌برند.

دکتر هندرسون و همکارانش می‌خواستند پروتئینی را که در غشای یک ارگانیسم فتوسنتز کننده بود، بررسی کنند. برای این بررسی خلا چندان مشکل بزرگی نبود. آن‌ها پروتئین غشایی را با محلولی از گلوکز پوشاندند تا خشک نشود.

آن‌ها شدت پرتوی الکترونی را کم کردند و از آرایش‌های معمول پروتئین در غشا استفاده کردند. دکتر هندرسون با استفاده از این روش توانست در سال ۱۹۷۵، شکل پروتئین را با استفاده از پخش الکترون‌ها بازسازی کند. او این کار را با تحلیل‌های ریاضی که در بلورنگاری اشعه ایکس استفاده می‌کرد، انجام داد.

chemistry noble prize

اما پروتئین‌های بسیاری هستند که آرایشی معمول ندارند یا همه در یک سمت جهت گیری نشده‌اند. دکتر فرانک از دانشگاه کلمبیا، پیشرفتی در این روش به وجود آورد. او تصویرهایی را از هزاران پروتئین یکسان که جهت‌گیری‌های متفاوت داشتند، ثبت کرد. سپس کامپیوتر تصویرهای یکسان، یعنی پروتئین‌هایی با جهت گیری یکسان را گروه‌بندی و آن‌ها را برای دستیابی به نتیجه ای واضح‌تر با هم ترکیب کرد. دکتر فرانک با استفاده از تصاویر روی هم قرار داده شده، توانست شکل سه‌بعدی پروتئین را به دست بیاورد.

دکتر دوبوشه از داشنگاه لوزان سوییس این روش را بهبود بخشید. با انجماد سریع مولکول‌ها می‌توان آن‌ها را از خلا محافظت کرد. اما در یخ، مولکول‌های آب به یکدیگر چسبیده و ساختاری بلوری ایجاد می‌کنند. حرکت الکترون‌ها در بلورهای یخ، به تصویرهایی ناکارآمد منجر می‌شد.

برای غلبه بر این مشکل، دکتر دوبوشه نمونه‌ها را در اتان سرد شده با نیتروژن مایع قرار داد. در دمای منفی ۱۹۶ درجه‌ی سلسیوس، مولکول‌های آب فرصتی برای به هم پیوستن و تشکیل بلورهای یخی ندارند و ساختاری شبیه به شیشه به وجود می‌آورند. او بدین طریق موفق شد تا پروتئین‌ها را به جای بلورهای یخ ثبت کند.

چرا این کار اهمیت دارد؟

سارا اسنوگراپ، استاد شیمی فیزیک دانشگاه لوند در سوئد، رییس کمیته‌ی نوبل بود. او معتقد است که کار این گروه می‌تواند ساختار همه‌ی پروتئین‌های حیات را تعیین کند:

به زودی دیگر رازی باقی نخواهد ماند. حال می‌توانیم جزییاتی پیچیده از مولکول‌های زیستی در هر گوشه از سلول‌هایمان و در هر قطره از مایعات بدنمان به دست آوریم. ما شاهد انقلابی در بیوشیمی هستیم.

دکتر فرانک می‌گوید که چند سالی طول می‌کشد تا این مطالعات کاربردی شوند:

کاربرد عملی این پژوهش بسیار وسیع خواهد بود. اما همیشه مدت زمانی طول می‌کشد تا نتایج پژوهش‌های بنیادی راه خود را به دانش عمومی و کاربردهای دارویی باز کنند.

این روش به پیشرفت‌هایی دست پیدا کرده است. سال گذشته پژوهشگران توانستند با استفاده از کرایو الکترون میکروسکوپی، ساختار ویروس زیکا را تحلیل کنند. همین روش برای یافتن ساختار پروتئین‌های دخیل در ریتم‌های شبانه روزی استفاده شد که این موضوع هم نوبل پزشکی امسال را به خود اختصاص داد.



لینک منبع

مطلب نوبل شیمی ۲۰۱۷: میکروسکوپ کرایو الکترونی و تصویرنگاری زیست مولکولی در سایت مفیدستان.


لینک منبع و پست :نوبل شیمی ۲۰۱۷: میکروسکوپ کرایو الکترونی و تصویرنگاری زیست مولکولی
http://mofidestan.ir/%d9%86%d9%88%d8%a8%d9%84-%d8%b4%db%8c%d9%85%db%8c-%db%b2%db%b0%db%b1%db%b7-%d9%85%db%8c%da%a9%d8%b1%d9%88%d8%b3%da%a9%d9%88%d9%be-%da%a9%d8%b1%d8%a7%db%8c%d9%88-%d8%a7%d9%84%da%a9%d8%aa%d8%b1%d9%88/



نوع مطلب :
برچسب ها :
لینک های مرتبط :
چهارشنبه 12 مهر 1396 :: نویسنده : بهترین وبلاگ Ž
 
لبخندناراحتچشمک
نیشخندبغلسوال
قلبخجالتزبان
ماچتعجبعصبانی
عینکشیطانگریه
خندهقهقههخداحافظ
سبزقهرهورا
دستگلتفکر


درباره وبلاگ


مدیر وبلاگ : بهترین وبلاگ Ž
نویسندگان
جستجو

آمار وبلاگ
کل بازدید :
بازدید امروز :
بازدید دیروز :
بازدید این ماه :
بازدید ماه قبل :
تعداد نویسندگان :
تعداد کل پست ها :
آخرین بازدید :
آخرین بروز رسانی :